Les cellules de notre organisme revêtent des formes et des tailles variées. La forme de chaque cellule est faite de telle manière à l’optimiser pour une fonction spécifique. Lorsque les choses ne se passent pas normalement et qu’une cellule n’adopte pas la forme requise, sa fonction peut être altérée et peut devenir cause de problèmes dans l’organisme. Les chercheurs du Laboratoire européen de biologie moléculaire (LEBM) et de l’Institut pour la physique atomique et moléculaire (AMOLF), aux Pays-Bas, ont réussi à décoder un mécanisme moléculaire qui joue un rôle important dans le développement de la forme d’une cellule. Ils rapportent, dans la revue Nature, une nouvelle approche expérimentale qui éclaire l’interaction entre protéines et squelette de la cellule.

La forme unique de chaque cellule est due à son cytosquelette, un «échafaud» interne fait de filaments de protéines. Les microtubules, filaments dynamiques qui croissent et décroissent, sont particulièrement importants. Leur organisation spatiale à l’intérieur des cellules dépend d’une variété de protéines régulatrices, dont seulement quelques-unes interagissent avec les extrémités croissantes de ces filaments. Les modalités selon lesquelles ces protéines reconnaissent la structure dynamique d’une extrémité croissante de microtubule sont une énigme de longue date.

Les chercheurs du LEBM et de l’AMOLF ont développé la première méthode qui permet d’étudier simultanément les molécules multiples qui suivent ces extrémités dynamiques, dans des expériences menées in vitro. Ces molécules se lient à l’extrémité rapidement croissante d’un microtubule et la suivent à mesure qu’elle se développe. Elles agissent comme une étiquette adjointe à l’extrémité, permettant ainsi aux autres protéines de savoir où se lier afin de réguler la stabilité du filament.

L’approche adoptée, portant sur des cellules de levure, a permis de découvrir qu’une protéine avait l’aptitude de reconnaître la structure spécifique de l’extrémité croissante du microtubule, de s’y lier et d’agir comme une plate-forme de chargement pour deux autres protéines. L’activité motrice inhérente à l’une des deux autres protéines, qui lui permet de cheminer le long des microtubules, contribue à l’aptitude du système moléculaire à suivre de manière sélective les extrémités croissantes du microtubule.

Grand avantage de la nouvelle méthode : elle peut être appliquée à toutes sortes d’autres protéines qui interagissent avec les microtubules, notent les chercheurs. Il s’agit d’une approche puissante qui permettra d’avancer dans la compréhension d’une grande variété de protéines qui suivent les extrémités de différents microtubules et qui pourra éclairer leur mécanique et leurs fonctions, ajoute-t-ils.